Wydział Biologii (WB)/Faculty of Biology
Permanent URI for this community
Browse
Browsing Wydział Biologii (WB)/Faculty of Biology by Subject "Acanthamoeba castellanii"
Now showing 1 - 2 of 2
Results Per Page
Sort Options
Item Phylogenetic analysis of mitochondrial outer membrane β-barrel channels(2012) Wojtkowska, Małgorzata; Jąkalski, Marcin; Pieńkowska, Joanna R.; Stobienia, Olgierd; Karachitos, Andonis; Przytycka, Teresa M.; Weiner, January; Kmita, Hanna; Makałowski, WojciechTransport of molecules across mitochondrial outer membrane is pivotal for a proper function of mitochondria. The transport pathways across the membrane are formed by ion channels that participate in metabolite exchange between mitochondria and cytoplasm (voltage-dependent anion-selective channel, VDAC) as well as in import of proteins encoded by nuclear genes (Tom40 and Sam50/Tob55). VDAC, Tom40, and Sam50/Tob55 are present in all eukaryotic organisms, encoded in the nuclear genome, and have β-barrel topology. We have compiled data sets of these protein sequences and studied their phylogenetic relationships with a special focus on the position of Amoebozoa. Additionally, we identified these protein-coding genes in Acanthamoeba castellanii and Dictyostelium discoideum to complement our data set and verify the phylogenetic position of these model organisms. Our analysis show that mitochondrial β-barrel channels from Archaeplastida (plants) and Opisthokonta (animals and fungi) experienced many duplication events that resulted in multiple paralogous isoforms and form well-defined monophyletic clades that match the current model of eukaryotic evolution. However, in representatives of Amoebozoa, Chromalveolata, and Excavata (former Protista), they do not form clearly distinguishable clades, although they locate basally to the plant and algae branches. In most cases, they do not posses paralogs and their sequences appear to have evolved quickly or degenerated. Consequently, the obtained phylogenies of mitochondrial outer membrane β-channels do not entirely reflect the recent eukaryotic classification system involving the six supergroups: Chromalveolata, Excavata, Archaeplastida, Rhizaria, Amoebozoa, and Opisthokonta.Item Regulacja aktywności systemów rozpraszających energię, oksydazy alternatywnej i białka rozprzęgającego, w mitochondriach ameby Acanthamoeba castellanii(2011-05-31T12:06:44Z) Woyda-Płoszczyca, Andrzej; Jarmuszkiewicz, Wiesława. PromotorNa przykładzie izolowanych mitochondriów ameby Acanthamoeba castellanii, śluzowca Dictyostelium discoideum oraz drożdży Candida maltosa opisano potranslacyjną regulację aktywności oksydazy alternatywnej (AOX) oraz białka rozprzęgającego (UCP). AOX i UCP należą do systemów rozpraszających energię ponieważ obniżają wydajność fosforylacji oksydacyjnej w mitochondriach. Zarówno aktywność AOX mikroorganizmów eukariotycznych, jak i aktywność UCP wszystkich eukariontów jest pod kontrolą nukleotydów purynowych (PNs). Ogólnie mówiąc, PNs są aktywatorami AOX oraz inhibitorami UCP. Stopień aktywacji czy też hamowania systemów rozpraszających energię zależy od stopnia ufosforylowania nukleotydu, a także od rodzaju zasady azotowej (adeniny lub guaniny) wchodzącej w skład nukleotydu. Po raz pierwszy wykazano, że: - ATP jest allosterycznym inhibitorem AOX u mikroorganizmów eukariotycznych, - AOX A. castellanii (AcAOX) wykazuje różne powinowactwo do PNs (oprócz ATP) jako stymulatorów (GMP>GDP>GTP>AMP>ADP), - nukleotydy purynowe oddziałują z AOX na zasadzie wzajemnego wykluczania się ligandów. - UCP A. castellanii (AcUCP) wykazuje różne powinowactwo do PNs jako inhibitorów (GTP>ATP>GDP>ADP>>GMP>ADP), - ubichinol funkcjonuje jako negatywny regulator hamowania aktywności AcUCP przez GTP (ubichinol oraz GTP oddziałują z AcUCP na zasadzie prostej kompetycji), - anionorodnik ponadtlenkowy (O2•-) nie wpływa bezpośrednio na aktywność AcUCP, - 4-hydroksy-2-nonenal (HNE), końcowy produkt peroksydacji lipidów, stymuluje aktywność AcUCP.