Please use this identifier to cite or link to this item: https://hdl.handle.net/10593/25724
Title: Spektroskopowe badania właściwości estru metylowego kwasu synapowego oraz jego oddziaływanie z wybranymi albuminami
Other Titles: Spectroscopic studies of the properties of methyl ester of synapic acid and its interaction with selected albumins
Authors: Kasparek, Adam
Advisor: Smyk, Bogdan. Promotor
Keywords: Absorpcja
Fluorescencja
Czasy życia
Ester metylowy kwasu synapowego
Kompleksy białko-ligand
Absorption
Fluorescence
Lifetimes
Methyl ester of synapic acid
Protein-ligand complexes
Issue Date: 2020
Abstract: Metylowy ester kwasu synapowego (MESA), występujący m.in. w rzodkiewce i gorczycy czarnej, jest kandydatem do suplementowania żywności i pasz jako przeciwutleniacz. Ponieważ będzie obecny w przewodzie pokarmowym, należy sprawdzić czy może on być transportowany wewnątrz organizmów przez albuminy. W celu uzyskania wyników ilościowych z widm fluorescencji opracowano poprawki na efekt filtru wewnętrznego I i II rodzaju. Korzystając ze skorygowanych widm uzyskano niezbędne dane spektralne oraz fizyko-chemiczne MESA w roztworach wodnych i niewodnych, polarnych i niepolarnych. Obserwowano przesunięcie widm fluorescencji w stronę fal krótszych wraz ze zmniejszaniem się polarności rozpuszczalnika. Bardzo krótki czas życia i niska wydajność kwantowa wskazywały głównie na dezaktywację termiczną energii wzbudzenia. Wartość pKa = 8,6 wskazuje, że MESA będzie najskuteczniej działał jako przeciwutleniacz w pH < 6. Zbadano oddziaływanie MESA z czterema albuminami surowicy. Pojawianie się nowego długofalowego pasma absorpcji wskazało, na tworzenie się kompleksu ze wszystkimi albuminami w elektronowym stanie podstawowym w całym badanym zakresie pH. Na bazie widm fluorescencji wykazano, że MESA preferuje hydrofobowe miejsca wiązania oraz może być sondą fluorescencyjną białek. Wyznaczono stałe asocjacji dla wszystkich albumin - najwyższa była dla roztworów albuminy ludzkiej i wynosiła 52000 M-1.
Methyl synapic acid ester (MESA), one of radish and black mustard constituents, is a candidate for food and feed supplementation as an antioxidant. Because it will be present in the gastrointestinal tract, it should be checked whether it can be transported inside the body by albumin. In order to obtain quantitative results from fluorescence spectra, corrections for the inner filter effect type I and II were developed. Using the corrected spectra, the necessary spectral and physico-chemical MESA data were obtained in aqueous and non-aqueous, polar and non-polar solutions. Shift of fluorescence spectra towards shorter waves was observed as solvent polarity decreased. Very short lifetime and low quantum yield indicated mainly thermal deactivation of excited states. A pKa value of 8.6 indicates that MESA will most effective an antioxidant at pH < 6. The interaction of MESA with four serum albumins was tested. The emergence of a new long-wavelength absorption band indicated the formation of a complex with all albumin in the electron ground state through the studied pH range. Based on fluorescence spectra, MESA has been shown to prefer hydrophobic binding sites and it may be candidate for protein fluorescent probe. Association constants for all albumin were determined - the highest was for human albumin solutions and was 52000 M-1.
Description: Wydział Fizyki
URI: http://hdl.handle.net/10593/25724
Appears in Collections:Doktoraty (WF)
Doktoraty 2010-2022 /dostęp ograniczony, możliwy z komputerów w Bibliotece Uniwersyteckiej/

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
Doktorat Kasparek PDF.pdf
  Restricted Access
11.62 MBAdobe PDFView/Open
Show full item record



Items in AMUR are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.