Analiza strukturalna wodnych roztworów lizozymu
| dc.contributor.advisor | Ślósarek, Genowefa. Promotor | |
| dc.contributor.author | Szymańska, Agnieszka | |
| dc.date.accessioned | 2010-11-18T10:29:01Z | |
| dc.date.available | 2010-11-18T10:29:01Z | |
| dc.date.issued | 2010-11-18T10:29:01Z | |
| dc.description | Wydział Fizyki: Zakład Biofizyki Molekularnej | pl_PL |
| dc.description.abstract | Niniejsza praca wyjaśnia na poziomie molekularnym mechanizmy tworzenia różnych form strukturalnych stanów pośrednich białka, które prowadzą do powstania struktury włóknistej. Prezentuje nowe koncepcje oraz nowe wyniki badań in vitro dotyczące form strukturalnych lizozymu. W pracy opisano wyniki uzyskane metodą rozpraszania światła, metodami reologicznymi, metodą spektrofotometryczną z użyciem barwnika czerwień Kongo, oraz za pomocą spektroskopii CD i badania z wykorzystaniem barwnika fluorescencyjnego. Analiza kinetyki tworzenia uporządkowanych agregatów potwierdziła istnienie etapu nukleacji i elongacji w tym procesie. Analizy stabilności włóknistych form strukturalnych pozwoliły wysunąć interesującą hipotezę. Obecność kwasu acetylosalicylowego o stężeniu 6mg/ml powoduje zniszczenie włóknistej struktury białka. Z uporządkowanej konformacji tworzą się bezpostaciowe, amorficzne struktury. | pl_PL |
| dc.description.abstract | The study was undertaken to explain on the molecular level the mechanisms of formation of different structures of intermediate states of protein leading to the appearance of fibrous structure. The paper presents new concepts and new results of in vitro studies of structural forms of lysozyme. The results were obtained by dynamic light scattering, rheological methods, spectrophotometric method with the use of Kongo red dye, CD spectroscopy and fluorescent dye. Analysis of the kinetics of formation of the ordered aggregates confirmed the participation of nucleation and elongation stages in this process. A model was proposed to explain the consequences of this molecular mechanism. Analysis of stability of the filaments permitted putting forward an interesting hypothesis. The presence of acetylsalicylic acid in concentration of 6mg/ml leads to destruction of the filament structure of the protein. The ordered conformation deteriorates into amorphous structures. | pl_PL |
| dc.identifier.uri | http://hdl.handle.net/10593/663 | |
| dc.language.iso | pl | pl_PL |
| dc.subject | lizozym | pl_PL |
| dc.subject | lysozyme | pl_PL |
| dc.subject | agregacja | pl_PL |
| dc.subject | aggregation process | pl_PL |
| dc.subject | włókna amyloidowe | pl_PL |
| dc.subject | amyloi fibrils | pl_PL |
| dc.subject | badania reologiczne | pl_PL |
| dc.subject | rheological studies | pl_PL |
| dc.subject | DLS | pl_PL |
| dc.title | Analiza strukturalna wodnych roztworów lizozymu | pl_PL |
| dc.title.alternative | Structural analysis of lysozyme in water ethanol solutions | pl_PL |
| dc.type | Dysertacja | pl_PL |