Please use this identifier to cite or link to this item: https://hdl.handle.net/10593/13075
Title: Regulacja karboksylazy/oksygenazy rybulozo-1,5-bisfosforanu (Rubisco) u Arabidopsis thaliana w odpowiedzi na zmianę natężenia światła z umiarkowanego na niskie
Other Titles: Regulation of ribulose-1,5-bisphosphate carboxylase/oxygenase (Rubisco) in response to the exposure of moderate irradiance-grown Arabidopsis thaliana plants to low irradiance
Authors: Grabsztunowicz, Magda
Advisor: Jackowski, Grzegorz. Promotor
Keywords: Arabidopsis thaliana
chloroplasty
niskie natężenie Światła
chloroplasts
reaktywne formy tlenu
low irradiance
reactive oxygen species
reactive oxygen species
Issue Date: 28-May-2015
Abstract: Rubisco jest dwufunkcyjnym enzymem, zaangażowanym w fazę ciemną fotosyntezy oraz w cykl fotorespiracyjny. U roślin wyższych dojrzała cząstka enzymu zbudowana jest z ośmiu dużych (LS) oraz ośmiu małych (SS) podjednostek. Rubisco podlega precyzyjnej regulacji w trakcie rozwoju ontogenetycznego roślin oraz pod wpływem zmian warunków środowiskowych. Mechanizmy regulacyjne mogą oddziaływać zarówno poprzez zmiany zawartości białka, jak i wpływać na aktywność enzymatyczną Rubisco. W pracy doktorskiej wykorzystano rośliny A. thaliana, które po hodowli w warunkach kontaktu ze światłem o umiarkowanym natężeniu poddawane były ekspozycji na światło o niskim natężeniu. W takim układzie doświadczalnym w ciągu 24 h dochodziło do silnego spadku zawartości LS Rubisco, któremu towarzyszyło masowe pojawianie się agregatów białkowych z udziałem LS- prawodopodobnie na skutek modyfikacji oksydacyjnych LS wywoływanych przez 1O2. W trakcie ekspozycji na nowe warunki świetlne dochodziło także do redukcji aktywności karboksylacyjnej Rubisco. Przywrócenie kontaktu roślin ze świtałem o umiarkowanym natężeniu prowadziło do zaniku agregatów, prawie całkowitego odtworzenia początkowej zawartości LS- Rubisco, a także przywrócenia wyjściowej aktywności karboksylacyjnej enzymu. Prawdopodobny sens fizjologiczny obserwowanych zmian zawartości i aktywności karboksylacyjnej Rubisco polega na przejściowym i odwracalnym wyeliminowaniu określonej puli cząstek Rubisco, które stają się funkcjonalnie nadmiarowe w warunkach kontaktu ze światłem o niskim natężeniu.
Rubisco is a bifunctional enzyme that catalyzes two competing reactions, namely photosynthetic CO2 assimilation and photorespiratory carbon oxidation. In terrestrial plants Rubisco exists as a holoenzyme composed of eight large (LS) and eight small subunits (SS). Rubisco is highly regulated in response to fluctuations in the environment both by the changes in amount and enzymatic activity. However, no complex data are available on Rubisco regulatory mechanisms triggered in plants which are submitted to moderate–low irradiance shift. In present study, moderate irradiance-grown A. thaliana plants were exposed to low irradiance conditions. The moderate– low irradiance shift for a single photoperiod caused the exclusion of a certain pool of Rubisco under altered conditions owing to oxidative modifications resulting in the formation of protein aggregates involving Rubisco-LS. As a result, Rubisco carboxylase activity was reduced. The results of the determination of reactive oxygen species indicated that a moderate-low irradiance transition had stimulated 1O2 accumulation, and probably the Rubisco oxidative modifications leading to formation of aggregates encompassing Rubisco-LS were triggered by 1O2. When moderate irradiance regime was resumed, the majority of Rubisco-LS containing aggregates tended to be resolubilized, and this allowed Rubisco carboxylation activities to be largely recovered.
Description: Wydział Biologii
URI: http://hdl.handle.net/10593/13075
Appears in Collections:Doktoraty (WB)
Doktoraty 2010-2022 /dostęp ograniczony, możliwy z komputerów w Bibliotece Uniwersyteckiej/

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
Praca Doktorska M. Grabsztunowicz.pdf
  Restricted Access
2.73 MBAdobe PDFView/Open
Show full item record



Items in AMUR are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.