Please use this identifier to cite or link to this item: https://hdl.handle.net/10593/14748
Full metadata record
DC FieldValueLanguage
dc.contributor.advisorPoręba, Elżbieta. Promotor-
dc.contributor.authorBieluszewska, Anna-
dc.date.accessioned2016-06-21T10:12:00Z-
dc.date.available2016-06-21T10:12:00Z-
dc.date.issued2016-
dc.identifier.urihttp://hdl.handle.net/10593/14748-
dc.descriptionWydział Biologiipl_PL
dc.description.abstractBiałko hDPY30 jest podjednostką rdzeniową wszystkich poznanych kompleksów metylujących lizynę 4 histonu 3 w komórkach ludzkich i zaangażowane jest w epigenetyczną regulację ekspresji genów. Białko to zlokalizowane jest również w cytoplazmie, gdzie uczestniczy w transporcie endosomalnym. W celu poznania nowych funkcji hDPY30 oraz identyfikacji białek, które mogą regulować aktywność kompleksów metylotransferaz histonowych H3K4 przeprowadzono izolację kompleksów tworzonych przez to białko w komórkach ludzkich. Wykazano, że hDPY30 oddziałuje z dużą grupą białek jądrowych i cytoplazmatycznych zaangażowanych w regulację transkrypcji i struktury chromatyny, transdukcję sygnału, transport endosomalny oraz modyfikację cytoszkieletu aktynowego. Jedno ze zidentyfikowanych białek, AKAP8L oddziałuje ze wszystkimi podjednostkami rdzeniowymi kompleksów metylotransferaz histonowych H3K4, co sugeruje, że może być regulatorem tych kompleksów. Analiza funkcjonalna interakcji hDPY30 z białkami jądrowymi AKAP8 i BEND3, wykazała, że hDPY30 prawdopodobnie uczestniczy w regulacji transkrypcji genów rRNA. Natomiast, zidentyfikowane bezpośrednie oddziaływanie hDPY30 z białkami srGAP2 i Caskin1 zaangażowanymi w transdukcję sygnału oraz regulację procesu migracji i adhezji komórek wskazuje na niezidentyfikowane dotąd funkcje cytoplazmatyczne białka hDPY30.pl_PL
dc.description.abstracthDPY30 is a component of all known histone methyltransferase complexes responsible for histone H3 lysine 4 methylation in human cells and it is involved in the epigenetic regulation of gene expression. hDPY30 is also present in the Golgi apparatus and participates in the endosomal transport of proteins. To reveal novel functions of hDPY30 and identify novel potential regulatory proteins associated with H3K4 HMT complexes through the interaction with DPY30, the tandem affinity purification and MS analysis of complexes formed by hDPY30 in human cells was performed. The performed analysis showed that hDPY30 interacts with a large group of nuclear and cytoplasmic proteins involved in the regulation of chromatin structure and transcription, signal transduction, endosomal transport and modification of actin cytoskeleton. One of the hDPY30-associated proteins, AKAP8L, interacts with core subunits of SET1/MLL complexes, which suggests that it may regulate the function of these complexes. Functional analysis of interaction between hDPY30 and two nuclear proteins: AKAP8 and BEND3, showed that hDPY30 may be engaged in regulation of rRNA genes transcription. Moreover, direct interaction of DPY30 with srGAP2 and Caskin1, two cytoplasmic proteins involved in cell migration/adhesion and signal transduction, indicates that hDPY30 also influences additional processes that occur in the cytoplasm.pl_PL
dc.language.isopolpl_PL
dc.rightsinfo:eu-repo/semantics/restrictedAccesspl_PL
dc.subjecthDPY30pl_PL
dc.subjectmetylotransferazypl_PL
dc.subjectH3K4 histone methyltransferasespl_PL
dc.subjectmetylotransferazy histonowe H3K4pl_PL
dc.subjectrDNApl_PL
dc.subjectAKAP8pl_PL
dc.subjectBEND3pl_PL
dc.titleAnaliza proteomiczna kompleksów tworzonych przez białko hDPY30 w komórkach ludzkichpl_PL
dc.title.alternativeProteomic analysis of complexes formed by hDPY30 in human cellspl_PL
dc.typeDysertacjapl_PL
Appears in Collections:Doktoraty (WB)
Doktoraty 2010-2022 /dostęp ograniczony, możliwy z komputerów w Bibliotece Uniwersyteckiej/

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
Anna Bieluszewska_Analiza proteomiczna kompleksów tworzonych przez białko hDPY30 w komórkach ludzkich.pdf
  Restricted Access
4.21 MBAdobe PDFView/Open
Show simple item record



Items in AMUR are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.