Please use this identifier to cite or link to this item: https://hdl.handle.net/10593/663
Title: Analiza strukturalna wodnych roztworów lizozymu
Other Titles: Structural analysis of lysozyme in water ethanol solutions
Authors: Szymańska, Agnieszka
Advisor: Ślósarek, Genowefa. Promotor
Keywords: lizozym
lysozyme
agregacja
aggregation process
włókna amyloidowe
amyloi fibrils
badania reologiczne
rheological studies
DLS
Issue Date: 18-Nov-2010
Abstract: Niniejsza praca wyjaśnia na poziomie molekularnym mechanizmy tworzenia różnych form strukturalnych stanów pośrednich białka, które prowadzą do powstania struktury włóknistej. Prezentuje nowe koncepcje oraz nowe wyniki badań in vitro dotyczące form strukturalnych lizozymu. W pracy opisano wyniki uzyskane metodą rozpraszania światła, metodami reologicznymi, metodą spektrofotometryczną z użyciem barwnika czerwień Kongo, oraz za pomocą spektroskopii CD i badania z wykorzystaniem barwnika fluorescencyjnego. Analiza kinetyki tworzenia uporządkowanych agregatów potwierdziła istnienie etapu nukleacji i elongacji w tym procesie. Analizy stabilności włóknistych form strukturalnych pozwoliły wysunąć interesującą hipotezę. Obecność kwasu acetylosalicylowego o stężeniu 6mg/ml powoduje zniszczenie włóknistej struktury białka. Z uporządkowanej konformacji tworzą się bezpostaciowe, amorficzne struktury.
The study was undertaken to explain on the molecular level the mechanisms of formation of different structures of intermediate states of protein leading to the appearance of fibrous structure. The paper presents new concepts and new results of in vitro studies of structural forms of lysozyme. The results were obtained by dynamic light scattering, rheological methods, spectrophotometric method with the use of Kongo red dye, CD spectroscopy and fluorescent dye. Analysis of the kinetics of formation of the ordered aggregates confirmed the participation of nucleation and elongation stages in this process. A model was proposed to explain the consequences of this molecular mechanism. Analysis of stability of the filaments permitted putting forward an interesting hypothesis. The presence of acetylsalicylic acid in concentration of 6mg/ml leads to destruction of the filament structure of the protein. The ordered conformation deteriorates into amorphous structures.
Description: Wydział Fizyki: Zakład Biofizyki Molekularnej
URI: http://hdl.handle.net/10593/663
Appears in Collections:Doktoraty (WF)
Doktoraty 2010-2022 /dostęp otwarty/

Files in This Item:
File Description SizeFormat 
Agnieszka Szymańska_Praca doktorska.pdf2.81 MBAdobe PDFView/Open
Show full item record



Items in AMUR are protected by copyright, with all rights reserved, unless otherwise indicated.