Elementy sekwencji i struktury RNA rozpoznawane przez białka z domeną FinO
Loading...
Date
2023
Authors
Advisor
Editor
Journal Title
Journal ISSN
Volume Title
Publisher
Title alternative
RNA sequence and structure elements recognised by FinO-domain proteins
Abstract
O bakteryjnych białkach opiekuńczych z domeną FinO wiadomo, że często wiążą RNA za pośrednictwem Rho-niezależnego terminatora transkrypcji. Co ciekawe, ten strukturalny motyw jest również wiązany przez inne białko opiekuńcze, Hfq, jednak z danych profilowania transkryptomu wiadomo, że pule wiązanych cząsteczek RNA przez oba białka pozostają zasadniczo odrębne. W pierwszej części pracy przeanalizowano dostępne dane ligandów RNA białek ProQ i Hfq z E. coli, S. enterica i N. meningitidis. Wykazano, iż region po stronie 5' terminatora w przypadku ligandów RNA białek ProQ z enterobakterii jest wzbogacony w adenozynę, a Hfq w urydynę. Kompozycja tego regionu stanowi element mechanizmu konkurencji o ligandy RNA między białkami ProQ i Hfq u enterobakterii. Natomiast u N. meningitidis zaobserwowano, że ligandy RNA obu białek są wzbogacone w adenozynę oraz że wzbogacenie to jest cechą całego tranksryptomu. Sugeruje to, iż białka ProQ i Hfq z N. meningitidis mogą wykorzystywać inne motywy podczas konkurencji o ligandy RNA. W drugiej części pracy wykazano, że w wiązaniu do białka ProQ z N. meningitidis bierze udział dolna część spinki terminatorowej wraz sekwencjami przylegającymi do niej zarówno po stronie 5' jak i 3', których minimalna długość może się różnić w zależności od cząsteczki RNA, jednak dla silnego wiązania zawsze musi mieć co najmniej kilka nukleotydów.
Bacterial RNA chaperones with a FinO domain are known to bind RNA via a Rho-independent transcription terminator. Interestingly, this structural motif is also bound by another chaperone, Hfq, but from transcriptome profiling data it is known that the pools of RNA molecules bound by the two proteins remain essentially distinct. In the first part of the work, available data on RNA ligands of ProQ and Hfq proteins from E. coli, S. enterica and N. meningitidis were analysed. It was shown that the region on the 5' side of the terminator in the case of RNA ligands of ProQ proteins from enterobacteria is enriched in adenosine, while Hfq in uridine. The composition of this region is part of the mechanism of competition for RNA ligands between ProQ and Hfq proteins in enterobacteria. However, in N. meningitidis it was observed that the RNA ligands of both proteins are enriched in adenosine in this region and that this enrichment is a feature of the entire transcriptome. This suggests that the ProQ and Hfq proteins from N. meningitidis may use different motifs when competing for RNA ligands. In the second part of the work, it was shown that the lower part of the terminator hairpin and the sequences adjacent to it both on the 5' and 3' side are involved in binding to the ProQ protein from N. meningitidis, and that the minimum length of which may vary depending on the RNA molecule.
Description
Wydział Biologii
Sponsor
Badania realizowane w ramach rozprawy doktorskiej były finansowane ze środków:
1. Narodowego Centrum Nauki – grant OPUS: 2018/31/B/NZ1/02612 „Mechanizmy rozpoznawania RNA przez białko ProQ oraz rola tego białka w oddziaływaniach pomiędzy niekodującymi RNA a regulowanymi mRNA u bakterii Escherichia coli”, kierownik projektu – prof. dr hab. Mikołaj Olejniczak. 2. Narodowego Centrum Nauki – grant Preludium 2021/41/N/NZ1/04133 „Podstawy molekularne różnic w rozpoznawaniu RNA przez białka z domeną FinO”, którego jestem kierownikiem. 3. Projekt POWR.03.02.00-00-I022/16 „Interdyscyplinarne studia doktoranckie Wydziału Biologii UAM drogą do doskonałości naukowej”.
Keywords
domena FinO, ProQ, Hfq, bakteryjne białka opiekuńcze wiążące RNA, FinO domain, bacterial RNA chaperones